Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w walce z koronawirusem

Polski naukowiec rozpracował enzym duży w kampanii z koronawirusem

Artykuł miesiąca

Polski naukowiec rozpracował enzym pierwszy w wojnie z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego wpływanie może istnieć fundamentalne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.

– Od paru lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał duzi nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tych potrafią już mieć też chemicy, i nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z pełnego świata

– Jest obecne oczywiście to najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w terenie nauk chemicznych oraz o produktach.

Realizowane przez badaczy z Wrocławia badania stają się też podstawą dla poszukiwań leku na COVID-19.

Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w obecnym wirusie. – To wspiera mu przeżycie. Zahamowanie wykonywania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.

– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby pomaganie tego enzymu (hamowałby jego działalność – red.), to praktycznie zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z ostatniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.

– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym obecny istniał modny, ale były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który dostosowuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.

Ekspert wyjaśnia, skąd badacze wzięli ten duży dla koronawirusa enzym – i skąd wiedzieli, że jest taki istotny. – Od paru lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim produkcję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał duzi nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS a jej podstawowego inhibitora. Parę lat później na pamiątkę tego zdarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.

– Na wstępie lutego tego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją dużo dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi mocno odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą tworzył prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się zyskami z pełnym światem

Jak tłumaczy, jest więc enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w roli P1”). – U mężczyzn łatwo nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd te można się spodziewać, że skoro powstaną leki wielkie w niniejszy enzym, więc będą one przeszkadzać wirusowi, a szybko nie człowiekowi. Natomiast zatem nazywa, że będą trochę toksyczne.

Książka (z owocami z badań) zespołu prof. Drąga jest też w trakcie recenzowania, natomiast jego zespół już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z pełnego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint publikacji jest dostępny online. – Zatem jest prezent z mojego laboratorium dla wszystkich uczestnikach – zaznacza naukowiec. I powoduje, że w chwila dni po pracy zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i możliwościami współpracy przedstawiają się światy z oryginalnych stronie świata.

– To, co teraz opublikowaliśmy – to jedna z najważniejszych informacji, które można traktować o tym enzymie. Toż jego cała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z którymi aminokwasami enzym potrafi się wiązać w znaczących rolach. – Możemy stwierdzić, czyli toż są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy i stworzyć mapę najważniejszego znaczenia tego enzymu i pasować do niego nawet leki, które już spotykają się na placu – mówi naukowiec.

Dodaje, że z doświadczeń tych potrafią już mieć też chemicy lub firmy, aby budować nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa.

– Teraz na celowniku jesteśmy własne białka z ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo funkcji jest całkiem niesamowite – zaznacza prof. Drąg.

Badacze z Wrocławia mogli zbudować swoje badania tak szybko dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.

Przygotowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala myśleć i osiągać wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (które nie przebywają w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Pewnie ona wykonywać do czynienia nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został obecnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawę Nauki Polskiej.

Zobacz również ekg Kołobrzeg

0 0 vote
Article Rating
Subscribe
Powiadom o
guest
0 komentarzy
Inline Feedbacks
View all comments